پیشینه تحقیق ساختار آنزیم و آنزیم پروتئازها و منابع پروتئازها و تقسیم بندی، و کاربرد‌ آن در صنایع مختلف و روش‌های مختلف تولید آن دارای ۵۶ صفحه می باشد فایل پیشینه تحقیق به صورت ورد  word و قابل ویرایش می باشد. بلافاصله بعد از پرداخت و خرید لینک دنلود فایل نمایش داده می شود و قادر خواهید بود  آن را دانلود و دریافت نمایید . ضمناً لینک دانلود فایل همان لحظه به آدرس ایمیل ثبت شده شما ارسال می گردد.

فهرست مطالب

فصل۱    ۵
مقدمه    ۵
۱-۱٫ مقدمه    ۶
۱-۲٫ تعریف آنزیم    ۶
۱-۳٫ تاریخچه آنزیم    ۶
۱-۴٫ ساختار آنزیم    ۸
۱-۵٫ تقسیمبندی آنزیم‌ها    ۹
۱-۶٫ تاریخچه آنزیم پروتئاز    ۱۰
۱-۷٫ عملکرد پروتئازها    ۱۱
۱-۸٫ تخمیرحالت جامد    ۱۲
فصل۲ مروری بر منابع مطالعاتی    ۱۳
۲-۱٫ مقدمه    ۱۴
۲-۲٫ پروتئازها    ۱۴
۲-۳٫ منابع پروتئازها    ۱۵
۲-۳-۱٫ پروتئازهای گیاهی    ۱۵
۲-۳-۲٫ پروتئازهای حیوانی    ۱۶
۲-۳-۳٫ پروتئازهای میکروبی    ۱۶
۲-۴٫ تقسیم بندی پروتئازها    ۱۹
۲-۵٫ پروتئازهای قلیایی    ۲۲
۲-۶٫ مکانیزم عمل پروتئازها    ۲۵
۲-۷٫ کاربردهای صنعتی آنزیم پروتئاز    ۲۵
۲-۷-۱٫ صنعت مواد شوینده    ۲۶
۲-۷-۲٫ صنایع غذایی    ۲۷
۲-۷-۳٫ صنعت چرم    ۲۸
۲-۷-۴٫ صنعت عکاسی    ۲۹
۲-۷-۵٫ صنایع دارویی    ۲۹
۲-۷-۶٫ مدیریت محیط زیست    ۳۰
۲-۸٫ تولید آنزیم پروتئاز    ۳۰
۲-۹٫ تخمیر حالت غوطه ور    ۳۱
۲-۹-۱٫ تخمیر حالت جامد    ۳۲
۲-۹-۲٫ مقایسه سیستمهای تخمیر جامد و غوطهور    ۳۲
۲-۹-۳٫ انتقال جرم در تخمیر حالت جامد    ۳۳
۲-۹-۴٫ عملیات انتقال جرم در مقیاس ماکرو    ۳۴
۲-۹-۵٫ عملیات انتقال جرم در مقیاس میکرو    ۳۴
۲-۹-۶٫ انتقال اکسیژن    ۳۵
۲-۹-۷٫ نفوذ آنزیمها    ۳۶
۲-۹-۸٫ جنبههای انتقال حرارت    ۳۷
۲-۹-۹٫ میکروارگانیزمهای مورد استفاده در تخمیر حالت جامد    ۳۸
۲-۹-۱۰٫ کاربردهای تخمیر حالت جامد    ۳۹
۲-۹-۱۱٫ آنزیمهای بدست آمده از فرآیند تخمیر جامد    ۴۰
۲-۱۰٫ طراحی بیوراکتور    ۴۱
۲-۱۱٫ انواع بیوراکتورهای مورد استفاده در تخمیر حالت جامد    ۴۲
۲-۱۱-۱٫ بیوراکتورهای سینیدار    ۴۳
۲-۱۱-۲٫ بیوراکتورهای بسترپرشده     ۴۵
۲-۱۱-۳٫ بیوراکتورهای استوانه ایدوار    ۴۶
۲-۱۱-۴٫ بیوراکتورهای بسترسیال    ۴۷
۲-۱۲٫ مراحل عمومی برای انجام فرآیند SSF در داخل بیوراکتور    ۴۹
۲-۱۳٫ عوامل مؤثر در تولید پروتئاز در فرآیند SSF در داخل بیوارکتور    ۵۰
مراجع و مآخذ    ۵۱

 منابع

Dutta, R., Fundamentals of biochemical engineering. Fundamentals of Biochemical Engineering:, ISBN 978-3-540-77900-1. Springer-Verlag Berlin Heidelberg, 2008, 2008. 1.

Najafpour, G., Biochemical engineering and biotechnology. 2006: Elsevier.

Carrea, G., G. Ottolina, and S. Riva, Role of solvents in the control of enzyme selectivity in organic media. Trends in Biotechnology, 1995. 13(2): p. 63-70.

Briggs, G.E. and J.B.S. Haldane, A note on the kinetics of enzyme action. Biochemical journal, 1925. 19(2): p. 338.

Kumar, C.G. and H. Takagi, Microbial alkaline proteases: from a bioindustrial viewpoint. Biotechnology advances, 1999. 17(7): p. 561-594.

Genckal, H., Studies on Alkaline Protease Production from Bacillus sp. 2004, İzmir Institute of Technology.

Bothe, H., O. Schmitz, M.G. Yates, and W.E. Newton, Nitrogenases and hydrogenases in cyanobacteria, in Bioenergetic Processes of Cyanobacteria. 2011, Springer. p. 137-157.

Flannery, E.L., L. Mody, and H.L. Mobley, Identification of a modular pathogenicity island that is widespread among urease-producing uropathogens and shares features with a diverse group of mobile elements. Infection and immunity, 2009. 77(11): p. 4887-4894.

McDonald, A.G. and K.F. Tipton, Fifty‐five years of enzyme classification: advances and difficulties. FEBS Journal, 2014. 281(2): p. 583-592.

Ward, O., M. Rao, and A. Kulkarni, Proteases, Production. Applied Microbiology: Industrial, 2009: p. 495-511.

Laxman, R.S., A.P. Sonawane, S.V. More, B.S. Rao, M.V. Rele, V.V. Jogdand, V.V. Deshpande, and M.B. Rao, Optimization and scale up of production of alkaline protease from Conidiobolus coronatus. Process Biochemistry, 2005. 40(9): p. 3152-3158.

Chauhan, B. and R. Gupta, Application of statistical experimental design for optimization of alkaline protease production from Bacillus sp. RGR-14. Process Biochemistry, 2004. 39(12): p. 2115-2122.

Maurer, K.-H., Detergent proteases. Current opinion in Biotechnology, 2004. 15(4): p. 330-334.

Saeki, K., K. Ozaki, T. Kobayashi, and S. Ito, Detergent alkaline proteases: enzymatic properties, genes, and crystal structures. Journal of bioscience and bioengineering, 2007. 103(6): p. 501-508.

Sookkheo, B., S. Sinchaikul, S. Phutrakul, and S.-T. Chen, Purification and Characterization of the Highly Thermostable Proteases from Bacillus stearothermophilus TLS33. Protein Expression and Purification, 2000. 20(2): p. 142-151.

Joo, H.S., C. Kumar, G.C. Park, S. Paik, and C.S. Chang, Oxidant and SDS‐stable alkaline protease from Bacillus clausii I‐۵۲: production and some properties. Journal of applied microbiology, 2003. 95(2): p. 267-272.

Germano, S., A. Pandey, C.A. Osaku, S.N. Rocha, and C.R. Soccol, Characterization and stability of proteases from Penicillium sp. produced by solid-state fermentation. Enzyme and microbial technology, 2003. 32(2): p. 246-251

مقدمه

در این فصل به بیان توضیحاتی کلی درباره آنزیم ها، ساختار و ویژگی‌هایشان پرداخته می‌شود. سپس گروه‌های آنزیمی و واکنش‌های مرتبط بیان می‌شود. در ادامه مطالبی اجمالی درباره پروتئازها به عنوان یکی از مهمترین گروه‌‌های آنزیمی ذکر می‌شود. سپس فرآیند تخمیر حالت جامد بعنوان یک سیستم تخمیری کارآمد معرفی می‌شود.

تعریف آنزیم

آنزیم‌ها، مهمترین گروه از پروتئین‌ها هستند که انجام واکنشهای بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به آنها را بر عهده دارند و می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود ۱۰^۷ برابر افزایش دهند. آنزیم‌ها، توسط موجودات زنده، گیاهان و میکروارگانیسم‌ها تولید می‌شوند. انجام تمام واکنش‌ها در سلول زنده به آنزیم خاصی نیازمند است. همانطور که در شکل (۱-۱) نشان داده شده است، آنزیم مانند یک کاتالیزور غیر‌آلی در واکنش مصرف نشده اما مسیر انرژی پایین‌تر را برای اینکه واکنش صورت گیرد، فراهم می‌کند [۱, ۲]. کاتالیزورها در واکنش‌ها بدون تغییر می‌مانند، ولی آنزیم‌ها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار نمی‌مانند. برخی از آنزیم‌ها عمدتا در بازه محدودی از pH، دما و قدرت یونی فعال هستند و در دما و pH‌های بالاتر از میزان بهینه، آنزیم تخریب شده و فعالیت خود را ازدست می‌دهد [۳, ۴]. به دلیل شرایط خاص بسیاری از این آنزیم‌ها ، برای مصارف صنعتی پیشنهاد نمی‌شوند، لذا تلاش جهت یافتن گونه‌های جدیدی که جوابگوی نیاز صنعت باشند، یک فرآیند مستمر می‌باشد [۵].

تاریخچه آنزیم

فعالیت کاتالیستی آنزیم‌ها، هزاران سال است که در فرآیند‌های مختلف مانند ساخت پنیر، شراب و نانوایی مورد استفاده قرار‌گرفته‌است [۶]. تا قرن نوزدهم مشخص شده بود که فرایندهایی نظیر ترش شدن شیر و تخمیر قند به الکل فقط از طریق عمل یک موجود زنده رخ می‌دهند. در سال ۱۸۳۳ عامل فعال‌کننده قند به طور نسبی خالص شد و آن را دیاستاز[۱] نامیدند که اکنون به آن آمیلاز[۲] می‌گویند. چند سال بعد از شیره معده فردی که رژیم غذایی اوپروتئین بود ، ماده‌ای جدا کردند و آن را پپسین[۳] نامیدند. این ترکیبات را تحت نام کلی مخمر می‌نامیدند. لیبیگ[۴] در آن موقع اظهارداشت که این مخمرها می توانند مواد غیر زنده‌ای باشند که از سلول‌های زنده به دست می‌آیند در حالی‌که پاستور [۵] و دیگران هنوز بر این باور بودند که مخمرها بایستی حاوی مواد زنده باشند. با وجود این اختلاف نظرها ، کوهن[۶] در سال ۱۸۷۸، این مولکول‌ها را آنزیم نامید. بوخنرز[۷] در سال ۱۸۹۷ نشان داد که وقتی عصاره مخمر به قند اضافه شود، تخمیر قند صورت می‌گیرد. درسال ۱۹۲۶ سامنر[۸] آنزیم اوره آز[۹] را ازعصاره لوبیا خالص‌کرد و آن را کریستاله نمود. از آن به بعد تعداد زیادی از آنزیم‌ها را توانستند به شکل بلور درآورند [۷, ۸]. همزمان با بوجود آمدن دانش خالص‌سازی آنزیم‌ها، موارد کاربرد آنها چندین برابر شد و البته با استفاده از آنزیم‌های مهندسی شده، تعداد انتخاب‌ها برای فرآیندهای صنعتی افزایش یافت [۶].

ساختار آنزیم

هر آنزیم دارای ساختار سه بعدی اختصاصی بوده که تعیین کننده عملکرد آنزیم می‌باشد. این ساختار وابسته به نحوه اتصال اسیدهای آمینه بوده و تغییرات جزئی در این اتصالات، تاثیرات شگرفی بر ساختمان پروتئین می‌گذارد. این تغییرات نه تنها باعث تغییر در ظاهر بلکه تغییر در عملکرد آنزیم را نیز سبب می‌شود. یکی از خصوصیات منحصر بفرد آنزیم‌ها، دارا بودن عملکرد ویژه می‌باشد. با اینکه آنزیم‌ها مولکول‌های بزرگی متشکل از صدها اسیدآمینه مختلف می‌باشند اما تنها بخش کوچکی از آنها در کاتالیزاسیون واکنش‌های بیوشیمیایی دخالت دارد، این بخش جایگاه فعال آنزیم نامیده می‌شود که شکل ظاهری این جایگاه بستگی به ساختار سه بعدی آنزیم دارد. در مورد اتصال آنزیم به سوبسترا دو فرضیه ارائه شده است (شکل۱-۲). الگوی ساده ای که این خصوصیت را شرح می‌دهد مدل قفل و کلید[۱] است که توسط فیشر[۲] پیشنهاد شده است. در این مدل، آنزیم همانند قفل و سوبسترا همانند کلید عمل می‌کند و جایگاه فعال آنزیم دقیقا مناسب سوبسترا است. در مقابل در الگوی القایی که توسط کوشلند[۳] ارائه شد، محل اتصالل حالت انعطاف پذیری داشته و اتصال سوبسترا باعث تغییر در ساختار آنزیم می‌شود [۹-۱۱].

شماتیکی از مدل‌های ارائه شده برای جایگاه فعال آنزیمی، (۱): مدل قفل و کلید، (۲): مدل القایی

از ویژگی‌های مهم آنزیم‌ها این است که پس از انجام هر واکنش سالم و دست نخورده باقی می‌مانند و می توانند واکنش بعدی را کاتالیز کنند. در یک واکنش ساده ابتدا آنزیم (E) با ماده اولیه یا سوبسترا (S) ترکیب شده و کمپلکس آنزیم – سوبسترا تشکیل می‌شود و در مرحله بعدی با انجام واکنش، محصول (P) حاصل می شود و آنزیم رها می‌گردد ]۱۰[

تقسیم‌بندی آنزیم‌ها

کمیته نامگذاری انجمن بین المللی بیوشیمی و زیست شناسی مولکولی[۱] (IUBMB)، آنزیم‌ها را بر اساس نوع واکنشی که انجام می‌دهند، به شش گروه تقسیم‌بندی کرد که در جدول (۱-۱) ارائه شده‌است [۹].

تاریخچه آنزیم پروتئاز

با ‌اهمیت‌ترین گروه آنزیم‌‌ها را هیدرولازها تشکیل می‌دهند که در میان هیدرولازها، نیز پروتئازها دارای اهمیت زیادی هستند [۵]. مطابق با اتحادیه جهانی بیوشیمی و زیست‌شناسی و مولکولی، پروتئازها در گرو سه (هیدرولازها) و زیر گروه چهار طبقه بندی می شوند [۱۰].

پروتئازهای میکروبی در بین مهمترین آنزیم‌های هیدرولیزکننده قرار‌دارند که از همان ابتدای شکل‌گیری علم آنزیم‌شناسی، بطور وسیعی مورد مطالعه قرار گرفته‌اند. میکروارگانیسم‌های زیادی توانایی تولید پروتئازها را دارند. بیشتر پروتئازهای تجاری، بخصوص خنثی و قلیایی، توسط ارگانیسم‌های گروه باسیلوس تولید ‌می‌شوند. پروتئازها حدود %۶۰ از بازار جهانی آنزیم‌های صنعتی را به خود اختصاص می‌دهند. هم‌اکنون پروتئازهای قلیایی مورد استفاده در صنایع شوینده ۲۵% از کل فروش آنزیم‌های صنعتی را تشکیل می‌دهند و در سال ۲۰۱۳، رقم فروش برای آنزیم‌ها به حدود ۷ میلیارد دلار رسید [۱۱, ۱۲].

در حدود ۵۰۰۰ سال پیش با مشاهده اینکه شیر موجود در معده گوساله تمایل به دلمه شدن دارد، از آنزیم‌های منعقد کننده شیر، برای تبدیل محصولاتی نظیر پنیر استفاده می‌شد. در حدود سال ۱۹۱۰، آنزیم‌های بدست‌آمده از لوزالمعده حیوانات برای حذف مو و دباغی پوست حیوانات مورد استفاده قرار‌گرفتند. کاربرد آنزیم‌ها در صنایع شوینده، اولین بار در سال ۱۹۱۳ توسط اتوروهم[۱]، به ثبت رسید و تشریح شد. بیشترین علاقه به استفاده از پروتئازهای صنعتی در فرآیندهای شوینده در دهه ۱۹۵۰، نشان داده شد و شوینده‌های آنزیمی سهم قابل توجهی از شوینده‌ها را در دهه ۱۹۶۰ به خود اختصاص دادند [۱۳, ۱۴].

آنزیم پروتئاز یکی از مهم‌ترین آنزیم‌های صنعتی بوده و دارای کاربردهای مختلفی می‌باشد. از آنجا که فعلا هیچ واحد تولید آنزیم در کشور وجود ندارد و همه نیاز داخل از طریق واردات تأمین می‌شود، ضرورت تحقیق و پژوهش در این زمینه بسیار احساس می‌شود. در این پروژه، تولید آنزیم پروتئاز، با استفاده از ضایعات کشاورزی، دریک بیوارکتور سینی‌دار انجام گرفت. این بیوارکتورها، به دلیل سادگی، پرکاربردترین راکتورهای تخمیر حالت جامد بوده و در صورت نیاز، می توان در مقیاس زیاد، طراحی شده و مورد استفاده قرار گیرند. به دلیل بالا بودن هزینه‌های تولید آنزیم، با استفاده از ضایعات کشاورزی و صنعتی، علاوه بر رفع تجمع و دور‌ریز این مواد با ‌ارزش، هزینه‌های فرآیند به طور قابل ملاحظه‌ای کاهش خواهد یافت.

[۱] Ottorohm

[۱] International Union of Biochemistry and Molecular Biology

[۱]Lock and key model

[۲] Fischer

[۳] Koshland

[۱] Diastase

[۲] Amylase

[۳] pepsin

[۴]Liebig

[۵] Pasteure

[۶] Cohen

[۷] Buchners

[۸] Sumner

[۹] Urease

تمامی فایل های پیشینه تحقیق و پرسشنامه و مقالات مربوطه به صورت فایل دنلودی می باشند و شما به محض پرداخت آنلاین مبلغ همان لحظه قادر به دریافت فایل خواهید بود. این عملیات کاملاً خودکار بوده و توسط سیستم انجام می پذیرد. جهت پرداخت مبلغ شما به درگاه پرداخت یکی از بانک ها منتقل خواهید شد، برای پرداخت آنلاین از درگاه بانک این بانک ها، حتماً نیاز نیست که شما شماره کارت همان بانک را داشته باشید و بلکه شما میتوانید از طریق همه کارت های عضو شبکه بانکی، مبلغ  را پرداخت نمایید.