522 views
پیشینه تحقیق آنزیمها و منابع بیوکاتالیزوری و آمیلازها و طبقه بندی آن دارای ۲۹ صفحه می باشد فایل پیشینه تحقیق به صورت ورد word و قابل ویرایش می باشد. بلافاصله بعد از پرداخت و خرید لینک دنلود فایل نمایش داده می شود و قادر خواهید بود آن را دانلود و دریافت نمایید . ضمناً لینک دانلود فایل همان لحظه به آدرس ایمیل ثبت شده شما ارسال می گردد.
۱- مقدمه ۵
۱-۱- آنزیمها ۵
۱-۲- منابع بیوکاتالیزوری ۵
۱-۲-۱- کاربردهای صنعتی بیوکاتالیزورها ۷
۱-۳- نشاسته ۸
۱-۴- آمیلازها ۹
۱-۴-۱- منابع آلفا آمیلازها ۱۰
۱-۴-۲- طبقه بندی آمیلازها ۱۱
آنزیمهای هیدرولیز کننده نشاسته به چهار گروه عمومی تقسیم میشوند: ۱۱
الف) اندو آمیلازها ۱۱
ب) اگزو آمیلازها ۱۱
ج) آنزیمهای شاخه شکن ۱۱
د) تراسفرازها ۱۱
۱-۴-۲-۱- اندو آمیلازها ۱۱
۱-۴-۲-۲- طبقه بندی آمیلازها ۱۲
۱-۴-۳- ساختار آمیلازها ۱۴
۱-۴-۴- مکانیسم عمل آلفا-آمیلاز ۱۶
۱-۴-۵- کاربردهای آلفا-آمیلازها ۱۷
۲- مروری بر پژوهشهای پیشین ۲۲
(منابع) ۲۶
Mojsov, K. (2012). ‘Microbial Alpha-Amylases and their Industrial Applications: A Review’. International Journal of Management, IT and Engineering, 2(10), 583-609
.Sharma, A., & Satyanarayana, T. (2013). ‘Structural and biochemical features of acidic α-amylase of Bacillus acidicola’. International Journal of Biological Macromolecules, ۶۱, ۴۱۶-۴۲۳٫
Sharma, A., and Satyanarayana, T. (2013). ‘Microbial acid-stable α-amylases: Characteristics, genetic engineering and applications’. Process Biochemistry.
Sivaramakrishnan, S., Gangadharan, D., Nampoothiri, K. M., Soccol, C. R., & Pandey, A. (2006). ‘a-Amylases from microbial sources–an overview on recent developments’. Food Technol Biotechnol, ۴۴(۲), ۱۷۳-۱۸۴٫
Souza, P. M. D. (2010). ‘Application of microbial α-amylase in industry-A review’. Brazilian Journal of Microbiology, ۴۱(۴), ۸۵۰-۸۶۱٫
Van Der Maarel, M. J., Van Der Veen, B., Uitdehaag, J., Leemhuis, H., & Dijkhuizen, L. (2002). ‘Properties and applications of starch-converting enzymes of the α-amylase family’. Journal of Biotechnology, ۹۴(۲), ۱۳۷-۱۵۵٫
Fincan, S. A., & Enez, B. (2014). ‘Production, purification, and characterization of thermostable α‐amylase from thermophilic Geobacillus stearothermophilus”.Starch‐Stärke, ۶۶(۱-۲), ۱۸۲-۱۸۹٫
Freeman, G. G., & Hopkins, R. H. (1936). ‘The mechanism of degradation of starch by amylases: Mutarotation of fission products’. Biochemical Journal,30(3), 451.
Hernández, M.S.; Rodríguez, M.R.; Guerra, N.P.; Rosés, R.P. (2006).’Amylase production by Aspergillus niger in submerged cultivation on two wastes from food industries’. Journal of Food Process Engineering, 73, 93–۱۰۰٫
Hmidet, N., El-Hadj Ali, N., Haddar, A., Kanoun, S., Alya, S. K., & Nasri, M. (2009). ‘Alkaline proteases and thermostable α-amylase co-produced by Bacillus licheniformis NH1: Characterization and potential application as detergent additive’. Biochemical Engineering Journal, ۴۷(۱), ۷۱-۷۹٫
Annamalai, N., Thavasi, R., Vijayalakshmi, S., & Balasubramanian, T. (2011). ‘Extraction, purification and characterization of thermostable, alkaline tolerant α-amylase from Bacillus cereus’. Indian Journal of Microbiology, ۵۱(۴), ۴۲۴-۴۲۹٫
Arikan, B. (2008). ‘Highly thermostable, thermophilic, alkaline, SDS and chelator resistant amylase from a thermophilic Bacillus sp. isolate A3-15’.Bioresource Technology, ۹۹(۸), ۳۰۷۱-۳۰۷۶٫
آنزیمها، پروتئینهای کروی و مسئول بسیاری از واکنشهای ضروری بیوشیمیایی در میکروارگانیسمها، گیاهان و جانوران هستند. آنزیمها نقشهای مختلفی ایفا میکنند و بدون اینکه خودشان تغییر یابند، توانایی منحصر به فردی در تسـهیل و تسـریع واکنش شیمیایی دارند (Mojsov et al., 2012).
در سیستم طبقه بندی بین المللی آنزیمها[۱] براساس عملکرد به شش دسته تقسیم میشوند:
EC1: اکسیدوردوکتازها؛ کاتالیز واکنشهای اکسیداسیون- احیا
EC2: ترانسفرازها؛ کاتالیز انتقال گروههای عاملی
EC3: هیدرولازها؛ کاتالیز آبکافت پیوندها
EC4: لیازها؛ افزودن گروهها به پیوند دوگانه یا ایجاد پیوندهای دوگانه با برداشت گروه
EC5: ایزومرازها؛ کاتالیز ایزومریزاسیون درون یک ملکول
EC6: لیگازها؛ کاتالیز اتصال کووالان دو ملکول همراه با تجزیهATP .
آنزیمها از منابع میکروبی، حیوانی و گیاهی بدست میآیند. منابع میکروبی شامل باکتریها، قارچها و مخمرها هستند که ۸۰ درصد کل آنزیمها از این منابع تأمین میشود. منابع گیاهی و جانوری نه تنها محدود هستند بلکه فرایند خالصسازی آنها نیز دشوارتر میباشد. همچنین به دلیل داشتن خاصیت ایمنوژنیسیتی[۲] در کاربردهای بالینی کمتر مورد استفاده قرار میگیرند. در حالی که آنزیمهای میکروبی فاقد این محدودیت میباشند و در فرایند تخمیر به مقدار زیاد تولید میشوند. آنزیمهای میکروبی اغلب خارج سلولی هستند و جداسازی آنها بسیار راحتتر است و در مقایسه با آنزیمهای گیاهی و جانوری پایدارتر میباشد. میکروارگانیسمها برای تولید آنزیم از مواد ارزان قیمت و در دسترس استفاده میکنند. منابع مورد استفاده در فرایند تخمیر برای تولید آنزیم باید ارزان قیمت باشد تا آنزیم تولیدی برای کاربردهای صنعتی مربوطه مقرون به صرفه باشد. همچنین دستکاری ژنتیکی میکروارگانیسمها آسانتر بوده و سرعت تولید در این بیوکاتالیزورها بسیار بالاست.
قرنهاست که مواد غذایی مانند نان، پنیر، ماست و سرکه از طریق فرایندهای بیولوژیک تولید میشود. به دلیل عدم امکان استفاده از اسیدها و بازهای قوی، حلالها یا کاتالیزورهای شیمیایی سمّی در این صنعت، کاربرد آنزیمهای میکروبی بسیار گسترش یافته است.
پس از سلولز، نشاسته دومین پلیساکارید اصلی موجود در طبیعت است که در گیاهان به عنوان یک محصول فتوسنتزی در پلاستیدها[۱]ی برگ گیاهان ساخته و به عنوان منبع انرژی در زمان تاریکی مصرف میشود. همچنین در آمیلوپلاستها[۲]ی غده، دانه و ریشه به عنوان یک ترکیب برای ذخیره سازی طولانی مدت سنتز میشود. آمیلوپلاست در بعضی موارد به اندازه ۷۰% ماده تر[۳] گیاه از نشاسته تشکیل شده است و مقدار زیاد نشاسته میتواند به صورت گرانولهای محلول در آب تجمع یابد. اندازه، شکل و درجه کریستاله شدن گرانولها اغلب به گونههای گیاهی که در آن تشکیل شده است، بستگی دارد (شکل ۱-۲) (Aiyer et al.,2005; Sharma et al., 2013(1); Van (Der Maarel et al.,
نشاسته پلیساکاریدی ناهمگن[۱] است و از دو جزء آمیلوز[۲] و آمیلوپکتین[۳] با وزن ملکولی بالا تشکیل شده است؛ بطوری که به ترتیب ۲۵-۲۸% و ۷۲-۷۵% از گرانولهای نشاسته را تشکیل میدهند. آمیلوز، پلیساکارید نامحلول در آب با زنجیره خطی D-گلوکز با اتصال (α(۱à۴ است؛ ولی آمیلوپکتین، پلیساکارید منشعب و محلول در آب است که از زنجیره اصلی با اتصال (α(۱à۴ و زنجیره جانبی با اتصال (α(۱à۶ به زنجیره اصلی تشکیل شده است(Sharma et al., 2013(1)).
آمیلازها آنزیمهایی هستند که مولکول نشاسته را هیدولیز و به محصولات متنوع از جمله دکسترین و به تدریج به الیگومرهای کوچکتر دارای واحدهای گلوکز تبدیل میکنند. این آنزیم دارای اهمیت زیادی با برنامههای بیوتکنولوژی گستردهای در صنایع نان ، مواد غذایی، نساجی و کاغذ میباشد. آمیلاز حدود ۲۵ درصد از بازار آنزیم را دارا میباشد. آلفا-آمیلازهایی با پایداری دمایی بالا کاربردهای تجاری زیادی در صنایع پردازش نشاسته، تولید شربت و نوشیدنی، حذف آهار پارچه در نساجی و تولید شوینده دارند. پایداری دمایی خصوصیت مطلوب اغلب آنزیمهای صنعتی است. آلفا آمیلازهای استخراج شده از باکتریهایی مانند سویههای باسیلوس لیکنیفورمیس[۱]، باسیلوس سویه ANT-6[2] و باسیلوس سویه ASMIA-2[3] دارای پایداری دمایی مناسبی میباشند (Asgher et al., 2007; Arikan et al., 2008)
[۱] Bacillus licheniformis
[۲] Bacillus sp. ANT-6
[۳] Bacillus sp. ASMIA-2
[۱]Heterogeneous
[۲]Amylose
[۳]Amylopectin
۲۰۰۲
[۱]Plastids
[۲]Amyloplasts
[۳]Undried
[۱] Enzyme commission
[۲] Immunogenicity
تمامی فایل های پیشینه تحقیق و پرسشنامه و مقالات مربوطه به صورت فایل دنلودی می باشند و شما به محض پرداخت آنلاین مبلغ همان لحظه قادر به دریافت فایل خواهید بود. این عملیات کاملاً خودکار بوده و توسط سیستم انجام می پذیرد. جهت پرداخت مبلغ شما به درگاه پرداخت یکی از بانک ها منتقل خواهید شد، برای پرداخت آنلاین از درگاه بانک این بانک ها، حتماً نیاز نیست که شما شماره کارت همان بانک را داشته باشید و بلکه شما میتوانید از طریق همه کارت های عضو شبکه بانکی، مبلغ را پرداخت نمایید.
ارسال نظر