پیشینه تحقیق آنزیم ها و ساختار و مکانیسم آن ها  و معرفی آنزیم ال-آسپارژیناز و منابع تولید و مکانیسم عمل و ساختار آن دارای ۲۶ صفحه می باشد فایل پیشینه تحقیق به صورت ورد  word و قابل ویرایش می باشد. بلافاصله بعد از پرداخت و خرید لینک دنلود فایل نمایش داده می شود و قادر خواهید بود  آن را دانلود و دریافت نمایید . ضمناً لینک دانلود فایل همان لحظه به آدرس ایمیل ثبت شده شما ارسال می گردد.

فهرست مطالب

مقدمه:    ۴
۱-۴- تعریف اصطلاحات    ۴
۱-۴-۱- آنزیم ها و ساختار آن ها    ۴
۱-۴-۲- مکانیسم عمل آنزیم ها    ۵
۱-۴-۳- عوامل موثر بر فعالیت آنزیم ها    ۶
۱-۴-۴- انواع آنزیم    ۸
۱-۴-۵- آنزیم های میکروبی و انواع آن ها    ۹
۱-۴-۶- معرفی آنزیم ال-آسپارژیناز    ۱۰
۱-۴-۷- منابع تولید آنزیم ال آسپارژیناز    ۱۱
۱-۴-۸- مکانیسم عمل و ساختار آنزیم ال آسپارژیناز    ۱۳
۱-۴-۹- خاک و میکروفلور آن    ۱۵
۱-۴-۱۰- تخمیر در بستر جامد    ۱۶
۱-۴-۱۰-۱- سوبستراهای مورد استفاده برای تولید آنزیم در بستر جامد    ۱۷
۲-۱- مروری بر پیشینه تحقیق    ۱۸
فهرست منابع    ۲۲

 منابع

موری، بندر، بوتام، کننلی، رودوول، ویل، بیوشیمی هارپر، ترجمه دکتر رامین رفیعی و دکتر خسرو سبحانیان، انتشارات ارجمند، ۱۳۸۹٫

شجاع الساداتی، سیدعباس، اسدالهی، محمد علی،‌بیوتکنولوژی صنعتی، انتشارات دانشگاه تربیت مدرس، تهران، ۱۳۸۹٫

 .Harrow, B., and Mazur, A.( 2000), Textbook of Biochemistry, 109, Saunders, Philadelphia,.

.Bennett, T. P., and Frieden, E.( 1998), Modern Topics in Biochemistry, pg. 43-45, Macmillan,London,.

Martinek, R. (1999), Practical Clinical Enzymology: J. Am. Med. Tech., 31, 162,

.Pfeiffer, J.(2004), Enzymes, the Physics and Chemistry of Life, pg 171-173, Simon and Schuster,8^th edition,.

۴۳Prakasham R.S., Subba Rao, Ch. Sreenivas Rao, R. Suvarna Lakshmi G.  Sarma P.N.(2006),L-asparaginase production by isolated Staphylococcus

– ۶A: design of experiment considering interaction effect for process parameter optimization, Journal of Applied Microbiology, 102 (2007) 1382–۱۳۹۱٫

Kulandaisamy Venil Chidambaram, Nanthakumar Kuppanan, Karthikeyan Kannan, Lakshmanaperumalsamy , (2009), Production of L-asparaginase by Serratia marcescens SB08: Optimization by response surface methodology, IRANIAN JOURNAL of BIOTECHNOLOGY, 7(1) .

.Kamble,K. D., P, Bidwe1R, Muley, V. Y., Kamble, L. H., Bhadange,D. G., Musaddiq, M.,  Characterization of l-Asparginase Producing bacteria from water, farm and saline soil, Bioscience Discovery, 3(1):, 2012, pp   ۱۱۶-۱۱۹٫

Prakasham RS, Rao ChS, Rao RS, Lakshmi GS, Sarma PN., L-asparaginase production by isolated Staphylococcus sp. – 6A: design of experiment considering interaction effect for process parameter optimization, J Appl Microbiol. 2007 May;102(5):1382-9.

Geckil H.and Gencer. S. (2004). “Production of L-asparaginase in Enterobacter aerogenes expressing Vitreoscilla hemoglobin for efficient oxygen uptake.”. Appl. Microbiol. Biotechnol. 63 (6): 691–۹۷٫ doi:10.1007/s00253-003-1482-5. PMID 14593509

مقدمه:

آنزیم ها مواد پروتئینی هستند که توسط همه موجودات زنده ساخته می شوند و کاتالیز واکنش های شیمیایی را در سلول به عهده دارند.  آنزیم ال آسپارژیناز هیدرولیز آسپارژین را به آسپارتیک اسید بر عهده دارد و توسط انواع مختلف سلول ها به ویژه میکروارگانیسم ها تولید می شود. آنزیم آسپارژیناز کاربردهای مختلف صنعتی و دارویی متعددی دارد. آسپارژیناز به عنوان ماده افزودنی به مواد غذایی افزوده می شود و جلوی سنتز اکریلامید که یک ماده کارسینوژن است را می گیرد. شناسایی آسپارژیناز به عنوان داروی ضد سرطان به سال ۱۹۵۳ میلادی و هنگامی که دانشمندان در موش و رت مبتلا به لوسمی لنفوبلاستیک حاد سرم خوک را تزریق کردند و مشاهده شد که پیشرفت بیماری کنترل شد ، باز می گردد . بعدها مشخص شد که این خود سرم به تنهایی نبود که باعث مهار تومور شده است بلکه آنزیم ال آسپارژیناز در مهار تومور موثر بوده است.  بعد از انجام تحقیقات گسترده مشخص شد که آسپارژیناز به دست آمده E.coli  و Erwinia بهترین نوع داروی ضد سرطان است. آسپارژیناز هم چنین به عنوان دارو با نام تجاری ال آسپار برای درمان لوسمی حاد لنفوبلاستیک به کار می رود. بر خلاف سایر داروهای مورد استفاده در درمان لوسمی حاد لنفوبلاستیک، آسپارژیناز را می توان به صورت درون عضلانی و داخل وریدی بدون ترس از تحریک بافت به کار برد.

۱-۴- تعریف اصطلاحات

۱-۴-۱- آنزیم ها و ساختار آن ها

آنزیم ها موادی پروتئینی هستند که توسط سلول ها تولید شده و به عنوان کاتالیست جهت سرعت بخشیدن به این واکنش های شیمیایی که در سلول رخ می دهند، عمل می کنند. آنزیم ها می توانند سرعت واکنش های سلول را تا ۱۰^۶  تا ۱۰^۱۲  افزایش داده و این امکان را ایجاد کنند که واکنش ها در دمای عادی سلول انجام بگیرد.

کار یک آنزیم این است که ساختار مولکول مورد نظر را تغییر می دهد که این تغییر می تواند اضافه کردن یک اتم به مولکول، شکافتن یک مولکول به دو مولکول کوچک تر یا به هم پیوند دادن دو یا چند مولکول کوچک برای ایجاد یک مولکول بزرگ تر باشد اما حقیقت اصلی و ثابت این است که آنزیم همواره سبب ایجاد تغییری گذرا در ماده مورد نظر می شود. [۱]

آنزیم ها همانند سایر پروتئین ها از آمینو اسیدها تشکیل شده اند اما از لحاظ عملکرد با آن ها متفاوت اند و این توانایی را دارند که بدون این که ساختار خودشان دچار تغییر بشود در واکنش های شیمیایی را تسهیل کنند.

همانطور که اشاره شد آنزیم ها از به هم پیوستن واحدهای آمینو اسید توسط پیوند پپتیدی به هم ایجاد شده اند. آنزیم ها را می توان با نمک ها، حلال ها و سایر واکنشگرها رسوب داد یا دناتوره کرد. وزن مولکولی آنزیم ها از ۱۰۰۰۰ تا ۲۰۰۰۰۰۰ متغیر است.

بسیاری از آنزیم ها برای فعالیت خود نیاز به حضور یک ماده به نام کوفاکتور دارند. به کل ساختار فعال آنزیم هولو آنزیم گفته می شود که شامل اپوآنزیم( جزء پروتئینی)+ کوفاکتور( کوآنزیم، گروه پروستتیک یا یون فلزی فعال کننده ) است.[۲]

۱-۴-۲- مکانیسم عمل آنزیم ها

بر اساس استدلال فیشر بسیاری از آنزیم ها به هنگام تشخیص کمپلکس آنزیم-سوبسترا مانند روشی که یک کلید با قفل جفت می شود عمل می کنند. به چنین قفل آنزیمی، جایگاه فعال گفته می شود. در بیشتر آنزیم ها، جایگاه فعال بر روی سطح آنزیم، شکلی شبیه به یک شکاف یا جیب را به خود می گیرد . وظیفه جایگاه فعال علاوه بر شناسایی سوبسترا، فراهم آوردن فضایی سه بعدی برای محافظت سوبسترا در برابر حلال و نیز تسهیل کاتالیز واکنش است. [۱]

آنزیم ها به منظور تسهیل روند واکنش مکانیسم های متعددی را مورد استفاده قرار می دهند ولی به طور کلی ترکیب های مختلفی از چهار نوع مکانیسم عمومی، سبب ایجاد توانایی کاتالیزوری در آنزیم و افزایش سرعت واکنش است:

الف) کاتالیز واکنش از راه مجاورت:

مولکول ها برای این که بتوانند با هم واکنش بدهند باید تا حد تشکیل پیوند به هم نزدیک گردند و هر چه غلظت مولکول ها بیشتر باشد احتمال برخورد و بنابراین سرعت واکنش افزایش می یابد. هنگام برقراری اتصال بین آنزیم و سوبسترا در جایگاه فعال، ناحیه ای موضعی با غلظت بالای سوبسترا به وجود می آید. این محیط باعث فراهم شدن جهت مطلوب قرارگیری برای مولکول های سوبسترا و افزایش سرعت واکنش می شود.[۳]

ب)کاتالیز اسید-باز

گروه های فعال با قابلیت یونیزه شدن در زنجیره جانبی اسیدهای آمینه و یا گروه های پروستتیک، از راه خاصیت اسیدی یا بازی در فرایند کاتالیز شرکت می کنند. این نوع کاتالیز می تواند به صورت عمومی یا اختصاصی انجام شود. در نوع اختصاصی سرعت واکنش به تغییرات غلظت پروتون ها حساسیت دارد و به غلظت سایر اسیدها یا بازها ارتباطی ندارد. سرعت واکنش های عمومی به تغییرات همه اسیدها یا بازهای موجود در محیط بستگی دارند. [۴]

تمامی فایل های پیشینه تحقیق و پرسشنامه و مقالات مربوطه به صورت فایل دنلودی می باشند و شما به محض پرداخت آنلاین مبلغ همان لحظه قادر به دریافت فایل خواهید بود. این عملیات کاملاً خودکار بوده و توسط سیستم انجام می پذیرد. جهت پرداخت مبلغ شما به درگاه پرداخت یکی از بانک ها منتقل خواهید شد، برای پرداخت آنلاین از درگاه بانک این بانک ها، حتماً نیاز نیست که شما شماره کارت همان بانک را داشته باشید و بلکه شما میتوانید از طریق همه کارت های عضو شبکه بانکی، مبلغ  را پرداخت نمایید.